Распад пуриновых и пиримидиновых оснований. Распад нуклеиновых кислот, нуклеазы пищеварительного тракта и тканей Распад пиримидиновых нуклеотидов

Нуклеотиды – фосфорные эфиры нуклеозидов. Названия индивидуальных рибо- и дезоксирибонуклеотидов принимаются по характерному пуриновому или пиримидиновому основанию, а наличие дезоксирибозы отмечается приставкой «дезокси». Существует 2 типа нуклеотидов:

Аденозии-З"-фосфат Аденозин -5"- фосфат

Распад нуклеозидфосфатов. Первая ступень состоит в отщеплении остатка фосфорной кислоты:

3"-нуклеотидазы отщепляют остаток фосфорной кислоты на 3"-конце, 5"-нуклеотидазы – на 5"-конце

На второй ступени распада осуществляется перенос остатка рибозы от нуклеозида на фосфорную кислоту. Эта реакция ускоряется специфическими для каждого вида нуклеозидов рибозилтрансферазами :

В результате распада нуклеозидфосфатов выделяются в свободном состоянии рибозо-1-фосфат и все виды пуриновых и пиримидиновых оснований. Возможны другие пути распада нуклеозидов. Один из них состоит в гидролизе нуклеозидов:

Аденозин +Н2О = аденин+ рибоза

Рибоза и рибозо-1-фосфат включаются в реакции обмена углеводов. Пуриновые и пиримидиновые основания претерпевают дальнейший распад и превращаются в простейшие азотсодержащие продукты, которые далее либо выводятся из организма, либо откладываются в нем.

Распад пуриновых оснований. Этот процесс осуществляется при посредстве специфических аминогидролаз. В результате аденин превращается в гипоксантин:

Гуанин переходит в ксантин:

Гипоксантин и ксантин окисляются в мочевую кислоту:

Реакцию окисления гипоксантина в ксантин, и ксантина в мочевую кислоту катализируется ксантиноксидазой -оксидоредуктазой, коферментом которой явл. молибденсодержащий флавопротеин.

У ряда животных (человекообразные обезьяны, птицы, рептилии, тутовый шелкопряд) и человека конечным продуктом распада пуриновых оснований является мочевая кислота. У большинства животных и растений есть ферменты и ферментные системы, способные ускорять реакции дальнейшего распада мочевой кислоты. У млекопитающих и насекомых уратоксидаза окисляет мочевую кислоту в аллантоин; у костистыех рыб аллантоин под действием фермента аллантоиноидаза превращается в аллантоиновую кислоту, а последняя под действием аллантоиназы (амфибии, большинство растений) распадается на мочевину и глиоксиловую кислоту:

Распад пиримидиновых оснований: Цитозин преобразуется в урацил

Мочевая кислота у человека и ряда животных (приматы, птицы и некото­рые рептилии) является конечным продуктом распада пуриновых основа­ний и выводится из организма. Образование мочевой кислоты происходит главным образом в печени. Мочевая кислота - основной продукт распада нуклеотидов у человека. В организме ежесуточно образуется 0,5-1 г мо­чевой кислоты, которая выводится через почки. В крови здорового чело­века содержится 3-7 мг/дл мочевой кислоты. Хроническое повышение концентрации мочевой кислоты (гиперурикемия) часто приводит к разви­тию подагры - отложение малорастворимой мочевой кислоты (и ее солей уратов) а виде кристаллов в крови и в тканях. Это заболевание носит наследственный характер и связано с дефектом фермента, катализирую­щего реакцию превращения гипоксантина и гуанина в инозиновую кисло­ту - ИМФ (см. раздел 12.3 "Биосинтез нуклеотидов") и ГМФ соответственно. Вследствие этого гипоксантин и гуанин не используются повторно длясинтеза нуклеотидов, а целиком превращаются в мочевую кислоту, что и ведет к гиперурикемии.

У большинства животных и растений есть ферменты, вызываю­щие дальнейший распад мочевой кислоты до мочевины (1) и глиоксалевой кислоты (2):

β-изомасляная кислота

H 2 N-COOH → NH 3 + СО 2 .

Как правило, продукты распада нуклеиновых кислот выводятся из организма. Всасываются преимущественно нуклеозиды, и в таком виде часть азотистых оснований может быть использована для синтеза нук­леиновых кислот организма. Если же происходит распад нуклеозидов до свободных оснований, то гуанин не используется для синтетических це­лей, а остальные в незначительном количестве могут участвовать в синтезе нуклеиновых кислот.

Биосинтез нуклеотидов

Синтез нуклеиновых кислот определяется скоростью синтеза мононуклеотидов, при этом синтез последних зависит от наличия всех их трех компонентов. Пентозы являются продуктами обмена глюкозы, фос­форная кислота в достаточном количестве поступает с пищей. Лими­тирующим фактором является биосинтез азотистых оснований.

Похожая информация:

1. Аккуратно работайте с растворами кислот и оснований. При попадании растворов на кожу, немедленно обратитесь к учителю.

21.Распад пуриновых нуклеотидов. Образование мочевой кислоты. Распад пуриновых нуклеотидов может происходить различными путями. Свободный аденин и аденин в составе нуклеотидов дезаминируются, превращаясь в гипоксантин и далее в ксантин (2,6-диоксипурин), который под действием фермента ксантиноксидазы преобразуется в мочевую кислоту. Ксантин образуется и в процессе дезаминирования гуанина. У человека и приматов мочевая кислота является конечным продуктом П. о. и выводится с мочой. Млекопитающие, кроме приматов, выделяют аллантоин - продукт окисления мочевой кислоты, а костистые рыбы - продукт гидратирования аллантоина - аллантоевую кислоту. У амфибий и большинства рыб она гидролизуется до мочевины и глиоксилата.

К наиболее важным нарушениям П. о. относятся избыточное образование и накопление мочевой кислоты, например при подагре (Подагра) и синдроме Леша - Найхана. В основе последнего лежит наследственная недостаточность фермента гипоксантинфосфатидилтрансферазы, вследствие чего свободные пурины не используются повторно, а окисляются в мочевую кислоту. У детей с синдромом Леши - Найхана отмечаются воспалительные и дистрофические изменения. обусловленные отложением в тканях кристаллов мочевой кислоты: заболевание характеризуется задержкой умственного и физического развития. Из других пуриновых оснований, обнаруженных у человека, следует упомянуть метаболических предшественников мочевой кислоты: аминопурины - гуанин, аденин - и оксипурины - гипоксантин, ксантин.

В настоящее время доказаны три основных пути образования мочевой кислоты в организме: а) из пуринов, освобождающихся при тканевом распаде; б) из пуринов, содержащихся в пище; в) из синтетически образуемых пуринов.

Путь образования мочевой кислоты принципиально аналогичен первому с той разницей, что в этом случае пуринсодержащие соединения, превращение которых дает мочевую кислоту, имеют алиментарную природу. При этом отщепление белка от нуклеопротеида начинается в желудке под действием соляной кислоты с пепсином и заканчивается в кишечнике под воздействием трипсина. Образующиеся нуклеиновые кислоты под влиянием ферментов поджелудочной железы и кишечного сока - рибонуклеазы и дезоксирибонуклеазы - распадаются до мононуклеотидов. Последние под действием нуклеотидаз и нуклеозидаз кишечного сока расщепляются соответственно до нуклеозидов и азотистых оснований. Те и другие, а также и часть мононуклеотидов подвергаются всасыванию в кишечнике.

Третий путь образования мочевой кислоты в организме, установленный с помощью изотопов С14 и N15 и др., идет через синтез пуриновых производных, в котором принимают участие глицин, муравьиная и аспарагиновая кислоты, глютамин, углекислый газ.

22.Распад пиримидиновых нуклеотидов. Распад пиримидиновых нуклеотидов начинается с отщепления от них остатка фосфорной кислоты, катализируемого нуклеотидазами. Образовавшиеся нуклеозиды далее расщепляются фосфоролитически с образованием (дезокси)рибозофосфатов и свободных пиримидиновых азотистых оснований. Цитозин подвергается дезаминированию, предшествующему дальнейшей деградации. Для распада пиримидиновых оснований характерен восстановительный путь с последующим размыканием пиримидинового кольца. Из урацила образуется аминокислота β-аланин, из тимина - β-аминоизомасляная кислота, углекислый газ и аммиак. Аминокислоты - продукты деградации пиримидинов - далее могут вступать в разнообразные реакции обмена веществ (см. Азотистый обмен).

Поскольку интенсивность синтеза нуклеиновых кислот регулируется на стадии синтеза пиримидиновых нуклеотидов, П. о. оказывает существенное влияние наобмен нуклеиновых кислот. Один из путей регуляции синтеза пиримидиновых нуклеотидов - ингибирование по механизму обратной связи: избыток ЦТФ - конечного продукта биосинтетических процессов П. о. аллостерически ингибируетфермент, катализирующий синтез карбамоиласпартата (первую реакцию биосинтеза пиримидинов). Пиримидиновые нуклеотиды ингибируют также синтез ряда ферментов пиримидинового обмена.

В быстрорастущих тканях активность ферментов распада пиримидиновых нуклеотидов чрезвычайно низкая; активность ферментов их синтеза (аспартат-карбамоилтрансферазы и др.) резко возрастает в быстро делящихся тканях, например в ткани печени после частичной гепатэктомии.

Генетическое нарушение П. о. может быть причиной наследственных заболеваний, например оротацидурии, при которой наблюдается избыточное выделение с мочой продукта деградации пиримидиновых оснований - оротовой кислоты. Пернициозная анемия сопровождается существенными нарушениями пиримидинового обмена (см.Анемии), а лечебное действие витамина В12 и фолиевой кислоты (см. Витамины) при анемиях обусловлено участием производных этих витаминов в качестве коферментов в реакциях синтеза пиримидиновых оснований.

Б. "Запасные" пути синтеза пиримидиновых нуклеотидов

Использование пиримидиновых оснований и нуклеозидов в реакциях реутилизации препятствует катаболизму этих соединений до конечных продуктов с расщеплением пиримидинового кольца. В ресинтезе пиримидинов участвуют некоторые ферменты катаболизма нуклеотидов. Так, уридинфосфорилаза в обратимой реакции может рибозилироватъ урацил с образованием уридина.

Урацил + Рибозо-1-фосфат → Уридин + Н 3 РО 4 .

Превращение нуклеозидов в нуклеотиды катализирует уридин-цитидинкиназа.

Часть ЦМФ может превращаться в УМФ под действием цитидиндезаминазы и пополнять запасы уридиловых нуклеотидов.

ЦМФ + Н 2 О → УМФ + NH 3 .

В. Регуляция синтеза пиримидиновых НУКЛЕОТИДОВ

Регуляторным ферментом в синтезе пиримидиновых нуклеотидов является полифункциональныйКАД-фермент. УМФ и пуриновые нуклеотиды аллостерически ингибируют, а ФРДФ активирует его карбамоилсинтетазную активность, тогда как активность аспартаттранскарбамоилазного домена ингибирует ЦТФ, но активирует АТФ (рис. 10-15).

Этот способ регуляции позволяет предотвратить избыточный синтез не только УМФ, но и всех других пиримидиновых нуклеотидов и обеспечить сбалансированное образование всех четырёх основных пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, необходимых для синтеза РНК.

Оротацидурия

Это единственное нарушение синтеза пиримидинов de novo. Оно вызвано снижением активности УМФ-синтазы, которая катализирует образование и декарбоксилирование ОМФ. Поскольку в эмбриогенезе от образования пиримидинов de novo зависит обеспечение синтеза ДНК субстратами, то жизнь плода невозможна при полном отсутствии активности этого фермента. Действительно, у всех пациентов с оротацидурией отмечают заметную, хотя и очень низкую активность УМФ-синтазы. Установлено, что содержание оротовои кислоты в моче пациентов (1 г/сут и более) значительно превосходит количество оротата, которое ежедневно синтезируется в норме (около 600 мг/сут). Снижение синтеза пиримидиновых нуклеотидов, наблюдающееся при этой патологии, нарушает регуляцию КАД-фермента по механизму ретроингибирования, из-за чего возникает гиперпродукция оротата.

Клинически наиболее характерное следствие оротацидурии - мегалобластная анемия, вызванная неспособностью организма обеспечить нормальную скорость деления клеток эритроцитарного ряда. Её диагностируют у детей на том основании, что она не поддаётся лечению препаратами фолиевой кислоты.

Недостаточность синтеза пиримидиновых нуклеотидов сказывается на интеллектуальном развитии, двигательной способности и сопровождается нарушениями работы сердца и ЖКТ. Нарушается формирование иммунной системы, и наблюдается повышенная чувствительность к различным инфекциям.

Гиперэкскреция оротовои кислоты сопровождается нарушениями со стороны мочевыводя-щей системы и образованием камней. При отсутствии лечения больные обычно погибают в первые годы жизни. При этом оротовая кислота не оказывает токсического эффекта. Многочисленные нарушения в работе разных систем организма вызваны "пиримидиновым голодом".

Для лечения этой болезни применяют уридин (от 0,5 до 1 г/сут), который по "запасному" пути превращается в УМФ.

Уридин + АТФ → УМФ + АДФ.

Нагрузка уридином устраняет "пиримидиновый голод", а поскольку из УМФ могут синтезироваться все остальные нуклеотиды пиримидинового ряда, то снижается выделение оротовои кислоты из-за восстановления механизма ретроингибирования КАД-фермента. Для больных оротацидурией лечение уридином продолжается в течение всей жизни, и этот нуклеозид становится для них незаменимым пищевым фактором.

Кроме генетически обусловленных причин, оротацидурия может наблюдаться:

при гипераммониемии, вызванной дефектом любого из ферментов орнитинового цикла,

за исключением карбамоилфосфат- синтетазы I. В этом случае карбамоилфосфат, синтезированный в митохондриях, выходит в цитозоль клеток и начинает использоваться на образование пиримидиновых нуклеотидов. Концентрация всех метаболитов, в том числе и оротовой кислоты, повышается. Наиболее значительная экскреция оротата отмечается при недостаточности орнитинкарбамоилтрансферазы (второго фермента орнитинового цикла);

в процессе лечения подагры аллопуринолом, который превращается в оксипуринолмононуклеотид и становится сильным ингибитором УМФ-синтазы. Это приводит к накоплению оротовой кислоты в тканях и крови.

3. Инсулин-строение, синтез и секреция. Регуляция синтеза и секреции инсулина. Механизм действия инсулина. Роль инсулина и контринсулярных гормонов (адреналина и глюкагона) в регуляции метаболизма. Изменение гормонального статуса и метаболизма при сахарном диабете. Диабетическая кома.

Инсулин - полипептид, состоящий из двух полипептидных цепей. Цепь А содержит 21 аминокислотный остаток, цепь В - 30 аминокислотных остатков. Обе цепи соединены между собой двумя дисульфидными мостиками (рис. 1). Инсулин может существовать в нескольких формах: мономера, димера и гексамера. Гексамерная структура инсулина стабилизируется ионами цинка, который связывается остатками Гис в положении 10 В-цепи всех 6 субъединиц.

Молекула инсулина содержит также внутримолекулярный дисульфидный мостик, соединяющий шестой и одиннадцатый остатки в А-цепи. Инсулины некоторых животных имеют значительное сходство по первичной структуре с инсулином человека.

В обеих цепях во многих положениях встречаются замены, не оказывающие влияния на биологическую активность гормона. Наиболее часто эти замены обнаруживаются в положениях 8, 9 и 10 цепи А.

В то же время в положениях дисульфидных связей, остатков гидрофобных аминокислот в С-концевых участках В-цепи и С- и N-концевых остатков А-цепи замены встречаются очень редко, что свидетельствует о важности этих участков для проявления биологической активности инсулина. Использование химических модификаций и замен аминокислот в этих участках позволили установить структуру активного центра инсулина, в формировании которого принимают участие остатки фенилаланина В-цепи в положениях 24 и 25 и N- и С-концевые остатки цепи А.

Биосинтез инсулина включает образование двух неактивных предшественников, препроинсулина и проинсулина, которые в результате последовательного протеолиза превращаются в активный гормон. Биосинтез препроинсулина начинается с образования сигнального пептида на полирибосомах, связанных с ЭР. Сигнальный пептид проникает в просвет ЭР и направляет поступление в просвет ЭР растущей полипептидной цепи. После окончания синтеза препроинсулина сигнальный пептид, включающий 24 аминокислотных остатка, отщепляется (рис. 2).

Рис.1. Структура инсулина человека. А. Первичная структура инсулина. Б. Модель третичной структуры инсулина (мономер): 1 - А-цепь; 2 - В-цепь; 3 - участок связывания с рецептором.

Проинсулин (86 аминокислотных остатков) поступает в аппарат Гольджи, где под действием специфических протеаз расщепляется в нескольких участках с образованием инсулина (51 аминокислотный остаток) и С-пептида, состоящего из 31 аминокислотного остатка.

Инсулин и С-пептид в эквимолярных количествах включаются в секреторные гранулы. В гранулах инсулин соединяется с цинком, образуя димеры и гексамеры. Зрелые гранулы сливаются с плазматической мембраной, и инсулин и С-пептид секретируются во внеклеточную жидкость в результате экзоцитоза. После секреции в кровь олигомеры инсулина распадаются. Т 1/2 инсулина в плазме крови составляет 3-10 мин, С-пептида - около 30 мин. Разрушение инсулина происходит под действием фермента инсулиназы в основном в печени и в меньшей степени в почках.

Регуляция синтеза и секреции инсулина. Глюкоза - главный регулятор секреции инсулина, а β-клетки - наиболее важные глюкозо-чувствительные клетки в организме. Глюкоза регулирует экспрессию гена инсулина, а также генов других белков, участвующих в обмене основных энергоносителей. Действие глюкозы на скорость экспрессии генов может быть прямым, когда глюкоза непосредственно взаимодействует с транскрипционными факторами, или вторичным, через влияние на секрецию инсулина и глюкагона. При стимуляции глюкозой инсулин быстро освобождается из секреторных гранул, что сопровождается активацией транскрипции мРНК инсулина.

Рис. 2. Схема биосинтеза инсулина в β-клетках островков Лангерханса. ЭР - эндоплазматический ретикулум. 1 - образование сигнального пептида; 2 - синтез препроинсулина; 3 - отщепление сигнального пептида; 4 - транспорт проинсулина в аппарат Гольджи; 5 - превращение проинсулина в инсулин и С-пептид и включение инсулина и С-пептида в секреторные гранулы; 6 - секреция инсулина и С-пептида.

Синтез и секреция инсулина не являются строго сопряжёнными процессами. Синтез гормона стимулируется глюкозой, а секреция его является Са 2+ -зависимым процессом и при дефиците Са 2+ снижается даже в условиях высокой концентрации глюкозы, которая стимулирует синтез инсулина.

Потребление глюкозы β-клетками происходит в основном при участии ГЛЮТ-1 и ГЛЮТ-2, и концентрация глюкозы в клетках быстро уравнивается с концентрацией глюкозы в крови. В β-клетках глюкоза превращается в глюкозо-6-фосфат глюкокиназой, имеющей высокую К m , вследствие чего скорость её фосфорилирования почти линейно зависит от концентрации глюкозы в крови. Фермент глюкокиназа - один из важнейших компонентов глюкозо-чувствительного аппарата β-клеток, в который, помимо глюкозы, вероятно, входят промежуточные продукты метаболизма глюкозы, цитратного цикла и, возможно, АТФ. Мутации глюкокиназы приводят к развитию одной из форм сахарного диабета.

Каждый нуклеотид содержит 3 химически различных компонента: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид (пентозу) и остаток фосфорной кислоты. В зависимости от числа имеющихся в молекуле остатков фосфорной кислоты различают нуклеозидмонофосфаты (НМФ), нуклеозиддифосфаты (НДФ), нуклео-зидтрифосфаты (НТФ).

В состав нуклеиновых кислот входят азотистые основания двух типов: пуриновые - аденин(А), гуанин(G) и пиримидиновые - цитозин(С), тимин (Т) и урацил(U ). Нумерация атомов в основаниях записывается внутри цикла.

Пиримидины распадаются до аммиака, углекислого газа и воды

Распад пиримидиновых нуклеотидов происходит параллельно, с использованием одинаковых реакций и ферментов. Можно отметить несколько специфичных ферментов:

1. Фермент 5"-нуклеотидаза отщепляет 5"-фосфатную группу от ЦМФ, УМФ и ТМФ.

2. Дезаминаза проводит окислительное дезаминирование цитидина.

3. Нуклеозид-фосфорилаза удаляет рибозу от уридина и тимидина.

4. Дигидроурацил-дегидрогеназа – восстановление урацила и тимина.

5. Дигидропиримидиназа осуществляет гидролитическое расщепление пиримидинового кольца.

7. После окончательного разрушения пиримидинового кольца появившиеся β-аминокислоты направляются в реакции трансаминирования , после чего соответствующие кетокислоты изомеризуются и далее сгорают в ЦТК.

Строение пуриновых нуклеотидов (знать формулы). Распад пуриновых нуклеотидов.

Каждый нуклеотид содержит 3 химически различных компонента: гетероциклическое азотистое основание, моносахарид (пентозу) и остаток фосфорной кислоты.

В состав нуклеиновых кислот входят азотистые основания двух типов: пуриновые - аденин(А), гуанин(G) и пиримидиновые

Пурины распадаются с образованием мочевой кислоты

Наиболее активно катаболизм пуринов идет в печени, тонком кишечнике (пищевые пурины) и почках.

Реакции катаболизма пуринов

Реакции распада пуринов можно условно разделить на 5 стадий:

1. Дефосфорилирование АМФ и ГМФ – фермент 5"-нуклеотидаза.

2. Гидролитическое отщепление аминогрупы от С6 в аденозине – фермент дезаминаза. Образуется инозин.

3. Удаление рибозы от инозина (с образованием гипоксантина) и гуанозина (с образованием гуанина) с ее одновременным фосфорилированием – фермент нуклеозидфосфорилаза.

4. Окисление С2 пуринового кольца: гипоксантин при этом окисляется до ксантина (фермент ксантиноксидаза), гуанин дезаминируется до ксантина – фермент дезаминаза.

5. Окисление С8 в ксантине с образованием мочевой кислоты – фермент ксантиноксидаза. Около 20% мочевой кислоты удаляется с желчью через кишечник, где она разрушается микрофлорой до CO2 и воды. Остальная часть удаляется через почки.

98.Синтез пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований. Роль витамина .

Синтез пуриновых оснований происходит во всех клетках организма, главным образом в печени. Исключение составляют эритроциты, полиморфноядерные лейкоциты, лимфоциты.

Условно все реакции синтеза можно разделить на 4 этапа:

1. Синтез 5"-фосфорибозиламина

2. Синтез инозинмонофосфата

5-фосфорибозиламин вовлекается в девять реакций, и в результате образуется первый пуриновый нуклеотид – инозинмонофосфорная кислота (ИМФ). В этих реакциях источниками атомов пуринового кольца являются глицин, аспартат, еще одна молекула глутамина, углекислый газ и производные тетрагидрофолиевой кислоты (ТГФК). В целом на синтез пуринового кольца затрачивается энергия 6 молекул АТФ.

Синтез аденозинмонофосфата и гуанозинмонофосфата

I. Гуанозинмонофосфат (ГМФ) образуется в двух реакциях – сначала он окисляется ИМФ-дегидрогеназой до ксантозилмонофосфата, источником кислорода является вода, акцептором водорода – НАД. После этого работает ГМФ-синтетаза, она использует универсальный клеточный донор NH2-групп – глутамин, источником энергии для реакции служит АТФ.

II. Аденозинмонофосфат(АМФ) также образуется в двух реакциях, но в качестве донора NH2-группы выступает аспарагиновая кислота. В первой, аденилосукцинат-синтетазной, реакции на присоединение аспартата используется энергия распада ГТФ, во второй реакцииаденилосукцинат-лиаза производит удаление части аспарагиновой кислоты в виде фумарата.

Роль витамина В9.

Первая из важных ролей витамина В, которая была определена при открытии этого вещества, состояла в уменьшении проявлений анемии. Фолиевая кислота поставляет частицы углерода, необходимые для синтеза гемоглобина, поэтому становится активным участником кроветворения. Доказана и значительная роль витамина В9 в синтезе кровяных телец, выполняющих роль защитников организма и укрепляющих иммунитет.

Еще одна важная роль фолиевой кислоты, которая роднит это вещество с другими витаминами группы В – обеспечение нормальной работы нервной системы. Витамин В9 входит в состав спинномозговой жидкости и регулирует передачу нервных импульсов возбуждения и торможения. Уровень этого витамина коррелирует с нашей памятью и работоспособностью

Фолиевая кислота принимает участие в синтезе некоторых гормонов, в частности норадреналина и серотонина, которые отвечают за работу сердца и сосудов, тонус желудочно-кишечного тракта, сопротивляемость стрессам, хорошее настроение и нормальный сон.

Витамин В9 необходим для синтеза аминокислот метионина и гомоцистеина. Эти аминокислоты незаменимы. При их недостатке возрастает риск повреждения кровеносных сосудов и образования тромбов, развития инсульта. При участии фолиевой кислоты синтезируются и аминокислоты ДНК, РНК, необходимые элементы клеточных ядер и оболочек.

Доказано участие фолиевой кислоты в окислительных и восстановительных процессах на клеточном уровне, в сохранении структуры клеток и защите от разрушений свободными радикалами. Без фолиевой кислоты не обходится выработка желудочного сока и желчных кислот в печени, она влияет на активность мужских половых клеток и поддержание фертильности. Витамин В9 непосредственно участвует в восстановлении мышечной ткани, формировании и росте тканей кожи, слизистых оболочек желудка и кишечника, костного мозга.

Функции витамина В9

Фолиевая кислота решает многие важные задачи в организме, исходя из биологической роли этого вещества и влияния на ключевые процессы в органах и системах:

· предотвращает развитие анемии;

· уменьшает негативное стрессовое воздействие;

· предохраняет от послеродовой депрессии;

· корректирует уровень фертильности и качество мужской спермы;

· помогает легче перенести климактерические изменения;

· снижает риск инфаркта, инсульта, атеросклероза, стенокардии;

· нормализует артериальное давление;

· улучшает память, мыслительную деятельность и работоспособность;

· поддерживает иммунную систему.